Ферменты – биологические катализаторы, почти все ферменты являются белками (хотя недавно выяснилось, что некоторые реакции катализируют РНК, а не белки). Вещества, участвующие в реакции, которую катализирует фермент, называются субстратами. От обычных катализаторов ферменты отличает несколько особенностей.

Во-первых, ферменты обладают очень высокой специфичностью: они узнают такие небольшие отличия в структуре веществ, как наличие лишней –СН2-группы, умеют различать цис- и транс-изомеры, D - и L-изомеры. Некоторые ферменты, однако, обладают не очень строгой специфичностью – так, фермент желудочного сока пепсин расщепляет пептидные связи, образованные как ароматическими, так и кислыми аминокислотами (заметим, что для выполнения биологической функции пепсину и не нужна высокая специфичность: наоборот, чем больше разных пептидных связей он расщепит, тем лучше переварится пища в желудке).

Во-вторых, ферменты обладают чрезвычайно высокой эффективностью, значительно превосходящей эффективность обычных катализаторов. Так, одна молекула фермента каталазы, ускоряющего разложение перекиси водорода на воду и кислород, успевает расщепить 200 000 молекул субстрата за одну секунду.

В-третьих, ферменты теряют свою активность при повышении температуры. Мы говорили в уроке 5, что при высоких температурах белки подвергаются денатурации: они теряют свою природную конформацию и уже не могут выполнять биологические функции.

Наконец, в четвертых, многие (хотя и не все) ферменты подвергаются регуляции – в зависимости от нужд клетки и организма их активность может возрастать, а может и уменьшаться.

Ферменты давно используются в медицине. Так, во многих клиниках проводят измерение активности различных форм ферментов лактатдегидрогеназы и трансаминазы – их соотношение изменяется при таких болезнях как инфаркт миокарда, поражения печени, мышечные дистрофии; фермент стрептокиназу врачи применяют для рассасывания тромбов; ферменты трипсин и коллагеназа используются для рассасывания рубцов. В биотехнологии ферменты применяются еще шире. Амилаза, расщепляющая крахмал, используется в пивоваренной, хлебопекарной (облегчает переработку крахмала дрожжами), текстильной и кожевенной промышленности (умягчает сырье). Различные протеазы, расщепляющие белки, применяют в пищевой (делают старое мясо более мягким, сворачивают молоко в сыроварении) и кожевенной промышленности. В пищевой промышленности используются инвертаза (расщепляет сахарозу), глюкоизомераза (изомеризует глюкозу в более сладкую фруктозу), трансглютаминаза (сшивает белки, улучшая структуру продукта), липазы (расщепляют липиды, применяются для получения более ценных пищевых жиров), пектинметилэстераза (осветляет фруктовые соки) и т.д. Протеазы и липазы часто добавляют в стиральные порошки для лучшего удаления грязи.

Участок молекулы фермента, который непосредственно взаимодействует с субстратом, называется активным центром фермента. В активном центре можно выделить две области: субстрат-связывающий участок и каталитический участок. Субстрат-связывающий участок определяет специфичность узнавания ферментом своего субстрата, а каталитический непосредственно производит химическое превращение субстрата в продукт. В активном центре оказываются сближенными аминокислотные остатки, далеко удаленные друг от друга в первичной структуре. Активный центр занимает небольшую часть от всей белковой глобулы фермента, все остальные аминокислоты нужны для поддержания аминокислотных остатков активного центра в нужном положении.

Высокая специфичность ферментов объясняется тем, что субстрат подходит к их активному центру как ключ к замку.