Белки – это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры). Они являются основой всего живого на Земле и выполняют в организмах разнообразные функции.

Живая природа характеризуется рядом свойств, отличающих ее от неживой природы, и почти все эти свойства связаны с белками. Прежде всего для живых организмов характерно широкое разнообразие белковых структур и их высокая упорядоченность. Последняя существует во времени и пространстве. Способность живых организмов воспроизводить себе подобных и многое другое также связаны с белками.

Белки, составляют основу, структуры и функций живых организмов.

Установить химический состав белковых молекул, их строение помогло изучения продуктов гидролиза. Как установил немецкий исследователь, в результате гидролиза получается смесь различных аминокислот. Наиболее часто в составе белков встречаются 20 аминокислот, имеющих различное строение углеродного скелета, кроме карбоксильных и аминогрупп в состав молекул и аминокислот могут входить и другие функциональные группы –ОН, - SH.

Из написанных формул аминокислот видно, что все они содержат одинаковую группировку атомов, но отличаются составом радикала.

Поэтому аминокислоты можно выразить одной формулой:

В начале ХХв. Э.Фишер выдвинул полипептидную теорию общепринятой в науке. Согласно этой теории в молекулах белков большее число остатков различных аминокислот связано с пептидной связью. Фишеру удалось на практике доказать наличие пептидных связей, синтезировав полипептид, состоящий из 18 аминокислот. В дальнейшем ему вместе сего учениками увеличить число остатков до 19. Образование таких полипептидных цепочек возможно за счет аминных и карбоксильных групп аминокислот.

Синтезируемые полипептиды хотя и расщиплялись ферментами, не обладали свойствами природных белков.

В каждой белковой молекуле того или иного индивидуального белка своя строгая последовательность чередования различных остатков аминокислот, или различных аминокислотных звеньев. Общие для всех белковых молекул – чередование большого числа аминных групп в полипептидной цепи: различие между ними в том, что радикалы аминокислотных звеньев, расположенные вне полимерной цепи, разные.

Схематично последовательность аминокислотных звеньев можно представить так:

Последовательность соединения соединения аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, раскрывающая химическое строение, носит название первичной структуры молекулы белка.

Порядок химической связи аминокислотных звеньев – наиболее существенная причина разнообразия белков.

Можно предположить, что полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных звеньев, будет иметь линейное строение. В действительности строго линейная полипептидная цепь присуща органическому числу белков. Такую структуру имеет фиброин – белок натурального шелка. Исследования показали, что некоторые участки полипептидной цепи в молекулах появляющегося числа белков свернуты в виде спирали. В формировании и поддержании плотной спиральной конфигурации полипептидной цепи играют роль водородные связи между

группами. Такая пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой белка. В ней, как правило, сочетаются спиральные и линейные участки. Третичная структура белка дает представление об объеме, форме и о взаимном расположении участков радикалов аминокислотных звеньев, содержащих различные функциональные группы. Так при закручивании полипептидной цепи в спираль радикалы оказываются направленными наружу и близко расположенными друг от друга, то возможно воздействие между ними. Так, при сближение карбоксильной группы и аминогруппы может образоваться солевой мостик. Важную роль в поддержании третичной структуры играют дисульфидные мостики (- S – S - ): они прочно фиксируют в пространстве расположение участков полипептидной цепи (или цепей) по отношению друг к другу. Между отдельными радикалами может возникнуть водородная связь.

Третичная структура обуславливает биологическую активность белковой молекулы, которая непрерывно изменяет свою структуру под влиянием внешних условий.

Таким образом, белки имеют весьма сложное строение, и характеризуются полифункциональностью, что отражается на их свойствах.

Свойства белков многообразны: некоторые белки – твердые вещества, не растворимые в воде и солевых растворах; большинство белков – жидкие или студенообразные вещества, растворимые в воде или солевых растворах.

Белки из растворов осаждаются концентрированными растворами аммонийных солей и солей щелочных металлов. Если к раствору куриного белка прилить раствор сульфата аммония, жидкость мутнеет и появляется осадок. При добавлении воды осадок белка растворяется.