Цель солодоращения — накопление ферментов, растворение межклеточных пластинок и стенок клеток эндосперма, что необходимо для снабжения развивающегося зародыша питательными веществами и перехода ферментов в сусло.
Зерно проращивают в таких условиях, чтобы расход крахмала
на дыхание и образование новых вегетативных органов был минимальным, при возможно меньшем обсеменении микроорганизмами, особенно кислотообразующими.
МОРФОЛОГИЧЕСКИЕ И ЦИТОЛИТИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ ЗЕРНА
При проращивании в зерне происходят процессы распада и синтеза. В эндосперме гидролизуются резервные вещества — крахмал, белки, а также пектиновые вещества, гемицеллюлозы, целлюлоза; образующиеся растворимые продукты поступают через щиток в зародыш. В результате процессов синтеза из зародыша вырастают стебелек и корешки.
БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ ЗЕРНА
Ферменты синтезируются в вегетативных частях растения — листьях и стеблях — и уже из них мигрируют в созревающее зерно. По исследованиям А. Н. Баха и А. И. Опарина, активность ферментов в зерне вначале увеличивается, в период молочной спелости достигает максимума, в период восковой спелости снижается и, наконец, во вполне созревшем зерне еле проявляется. При проращивании зерна активность ферментов вновь увеличивается, достигая даже значительно большей величины, чем в период молочной спелости.
Понижение активности амилаз при созревании зерна объясняется связыванием их с белками. В таком, зимогенном, состоянии амилазы нерастворимы и потому неактивны. Активность их восстанавливается после воздействия протеаз, освобождающих амилазы из зимогена.
В созревающем зерне ячменя, ржи, пшеницы и овса присутствуют a- и b-амилазы, но в зрелом зерне обнаруживаются лишь следы b-амилазы. Заметное содержание свободной a-амилазы найдено в зерне ржи и овса. В пророщенном зерне всех этих культур содержание р-амилазы не превышает таковое при действии папаина на исходное зерно, т. е. р-амилаза накапливается в солоде в результате освобождения из зимогена. Полагают, что ос-амилаза накапливается таким же путем и частично синтезируется.
Динамика изменения ферментативной активности ячменя при его проращивании (по Г. И. Фертману и А. Н. Лазаревой) показана на рис. 3. Видно, что величины АС и ДС достигают максимального значения на 10-е сутки, по другим данным, у ржи — на 7 .8-е сутки. Декстринолитическая способность возрастает v овса на 10 . 12-е, у
проса — на 5 .6-е сутки. Исходя из этого, устанавливают и продолжительность солодоращения.
Рис. 3. График изменения ферментативной активности в прорастающем ячмене
В солоде амилолитические ферменты распределены неравномерно: в ячменном приблизительно 70 % амилаз локализовано в нижней части эндосперма, прилегающей к щитку, в верхней части их около 25, в щитке 4, в стебельке и корешках 1 %.
Цитолитические ферменты в процессе проращивания зерна также активируются, и активность их возрастает до определенного времени, у ячменя — до 5 .7 сут. Наибольшей активности цитазы соответствует переход твердого состояния мучнистого тела в рыхлое, когда эндосперм легко может быть растерт между пальцами.
Главная роль в растворении клеточных стенок принадлежит гемицеллюлазам и пектиназам. Основной составной частью ге-мицеллюлоз ячменя является b-глюкан, гидролиз которого катализируется эндо-b-глюканазой. Меньшая роль принадлежит ара-бинозидазе и ксиланазе.
В зерне злаков из протеиназ содержится фермент типа папаина, из пептидаз — аминопептидазы, карбоксипептидазы и дипептидазы.
В результате действия протеиназ из зимогена освобождаются амилазы, под действием пептидаз накапливаются аминокислоты, главным образом аспарагиновая и глутаминовая. Активность протеаз возрастает в процессе солодоращения соответственно увеличению активности амилаз
Протеиназы ячменя, как и папаин, в зависимости от природы гидролизуемого белка могут проявлять свою активность при рН 3,8; 6,3 и 8,6, в соответствии с чем их подразделяют на кислые, нейтральные и щелочные. При солодоращении наибольшую каталитическую активность проявляют кислые протеиназы, активаторами которых служат сульфгидрильные соединения, содержащие группу —Н, цистин и восстановленный глютатион. В первые сутки проращивания зерна количество глютатиона значительно увеличивается, причем в зародыше более энергично, чем в эндосперме. В последующие сутки накопление глютатиона в зародыше происходит медленнее, но все время в зародыше его больше, чем в эндосперме.
Активность кислой протеиназы в продолжение солодоращения возрастает приблизительно в 40 раз. Пептидазная активность проявляется также сильно, но позже протеиназной.
Методика обработки экспериментальных данных
Вся процедура обработки
экспериментальных данных может быть разделена на два этапа. На первом
производится первичная обработка сведений, полученных при проведении
эксперимента по химическом ...