По молекулярному весу казеина и других молочных белков можно заключить, что белковая молекула является сложным соединением. Молекулы белков молока под влиянием кислот, щелочей, а особенно ферментов протеаз, выделяемых молочнокислыми и другими бактериями, гидролизуются с образованием веществ меньшего молекулярного веса, вплоть до аминокислот. Естественно, что при гидролизе белка не сразу получаются конечные продукты распада, а образуются промежуточные соединения.

Конечными продуктами гидролиза белков являются альфа-аминокислоты, у которых при первом углеродном атоме после кислотной группы вместо одного атома водорода находится аминная группа. Число аминокислот в белках доходит до 30.

Русский биохимик А.Я.Данилевский около 80 лет назад впервые высказал предположение, что связь аминокислот в белках может быть осуществлена посредством пептидной связи, получаемой при взаимодействии двух аминокислот

NH2 – CH2 – COOH + NH2 – CH2 – COOH => NH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O

Аминоуксусная кислота Дипептид

Из двух аминокислот получается дипептид, который, имея также свободные аминогруппу и карбоксильную (кислотную), вступает в реакцию с новой аминокислотой, давая трипептид и т.д. В результате, из большого числа аминокислот могут образовываться полипептиды.

Синтез подобного рода полипептидов осуществил немецкий химик Э.Фишер, утверждавший, что белки построены из аминокислот, соединенных только пептидными связями.

Взгляды Э.Фишера на строение белковых веществ считали правильными несколько десятилетий, однако постепенно накапливались факты, расходившиеся с этой теорией. Так, было установлено, что белки пищи в пищеварительном тракте человека подвергаются воздействию ряда ферментов – вначале пепсина в желудке, затем трипсина и полипептидаз в кишечнике. Если бы в белках имелись только пептидные связи, то не требовалось бы несколько ферментов. Работы акад. Н.Д.Зелинского и проф. В.С.Садикова показали, что в действительности аминокислоты в белках связаны не только пептидной связью, но и другими, среди которых имеет большое значение дикетопиперазиновая связь.

Дикетопиперазиновая связь образуется при реакции двух аминокислот с выделением двух частичек воды, в результате чего появляется циклическое соединение.

Затем в белках между аминокислотами были установлены дисульфидные связи (-S-S-), сложноэфирные, водородные, амидиновые (-N=C<); последние установлены проф. Н.И.Гавриловым. Таким образом, в настоящее время белковая молекула представляется в виде сложного соединения, в котором основными формами связи между аминокислотами являются пептидные и дикетопиперазиновые.

Все формы связи в белках получаются в результате выделения молекул воды из аминокислот; следовательно, обратное присоединение молекул воды по тем же связям вызовет гидролиз (распад) белковой молекулы.

Молочные белки при гидролизе дают соединения с постепенно уменьшающимся молекулярным весом: белок – альбумозы – пептоны – полипептиды – дипептиды – аминокислоты.

Альбумозы – крупные осколки белков, сравнительно мало отличающиеся от них, растворимые в воде, дают коллоидные растворы.

Пептоны – продукты гидролиза альбумоз, значительно отличающиеся от белков, легко растворяются в воде.