NH2-CH-COOH + H2N-CH-COOH → NH2-CH-CO-HN-CH-COOH + H2O

‌‌

X1 X2 X1 X2

остатков, отличающихся строением группы Х. Каталитические свойства могут проявлять полипептиды (белки), имеющие молярную массу не менее 5000.

Строение белков имеет три разных уровня.

Первичная структура определяется последовательностью аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь.

Вторичную структуру белка определяют дополнительные связи, возникающие между группами, принадлежащими различным аминокислотным остаткам, находящимся в разных частях полипептидной цепи. К числу таких связей относятся водородные, электростатические, координационные, гидрофобно-гидрофобные и Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В результате образования дополнительных связей отдельные участки полипептидной цепи образуют α-спирали, петли и β-тяжи.

Третичная структура белка формируется в результате сворачивания отдельных участков полипептидной цепи в относительно автономные глобулярные образования, называемые доменами. Окончательное формирование третичной структуры происходит благодаря специфическим взаимодействиям, возникающим между отдельными доменами, каждый из которых сворачивается самостоятельно. Длинные полипептидные цепи обычно формируют несколько доменов, величина которых значительно варьирует, составляя в среднем 150 аминокислотных остатков. Взаимодействия между доменами приводят к образованию глобулы.

Домены характеризуются тем, что число взаимодействий между аминокислотными остатками в составе домена значительно превышает таковое между соседними доменами. Благодаря этому междоменные области оказываются сравнительно легко доступными для растворителя и содержат полости объемом 20-30 кубических ангстрем, включающие несколько молекул воды. «Архитектурные принципы» построения отдельных доменов различны, что можетбыть связано с выполнением ими разных функций.

Активные центры мультидоменных (в большинстве случаев – двухдоменных) ферментов, как правило, располагаются в междоменной области. Таким образом, каждый из доменов вносит свой вклад в связывание участников реакции.

Важным следствием расположения активного центра на границе между доменами является обеспечение гибкости, подвижности данной области молекулы благодаря тому, что в ходе конформационных изменений, вызываемых связыванием субстратов, домены претерпевают взаимное перемещение.

Между размером молекулы биологического катализатора (т. е. длиной его полипептидной цепи) и сложностью выполняемой им функции существует прямая зависимость. Усложнение функциональных свойств достигается как за счет формирования активного центра на границе раздела между двумя каталитическими доменами, так и за счет появления дополнительных доменов, ответственных за регуляцию активности. Такие ферменты, как лизоцим и гликогенфосфорилаза, резко различаются по размерам (129 аминокислотных остатков в первом и 842 – во втором), хотя оба катализируют реакции расщепления гликозидной связи. Функциональный смысл «утяжеления» молекулы гликогенфосфорилазы состоит в придании ей дополнительной способности координировать работу активного центра в соответствии с сигналами, поступающими из внешней среды (изменение концентраций метаболитов, нервные и гормональные сигналы).