Ферменты обладают очень высокой специфичностью. Эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, точно соответствующей форме молекулы субстрата. Эту гипотезу называют гипотезой “ключа и замка”: субстрат сравнивается в ней с ключом, который точно подходит к замку, т.е. к ферменту. Далее на основании этой гипотезы уже в 1959 году новую интерпретацию гипотезы “ключа и замка” предложил Кошланд. Он делает вывод о гибкости активных центров ферментов. Согласно этому предположению, субстрат соединяясь с ферментом, вызывает изменения в структуре последнего. Подходящей аналогией в этом случае может служить перчатка, которая при надевании на руку соответствующим образом изменяет свою форму.Амилазы различного происхождения имеют много общих свойств: хорошо растворяются в воде или в сильно разбавленных растворах солей. Более концентрированные растворы солей (например 20-30% - ные растворы сульфата аммония) вызывают осаждение этих ферментов. Амилаза легко растворяются в разбавленных растворах этилового спирта, но осаждаются при его концентрации в среде свыше 60%. Белок амилаз обладает слабокислыми свойствами; изоэлектрическая точка ферментов колеблется в пределах рН 4,2 - 5,7. Молекулярная масса солодовой амилазы 60000, амилаз микроскопических грибов - 45000-50000. Многие из амилазы получены либо в высокоочищенном, либо в кристаллическом виде. Ионы кальция оказывают стабилизирующее действие на амилазу. Это впервые было обнаружено Воллерштейном, затем подтверждено Накамурой. В настоящее время это явление отмечено почти для всех амилаз. Однако теоретически этот вопрос применительно к промышленному гидролизу крахмала до сих пор не разработан.Гидролиз крахмала амилазами:

Амилаза действует на -1,4 -гликозидные связи, расщепляют амилозу внутри её цепи, в результате чего с большой скоростью образуются низкомолекулярные продукты гидролиза - нормальные декстрины. Их дальнейший гидролиз даёт мальтозу, мальтотриозу и глюкозу. Было найдено, что расщепление -1,4-глюкозидных связей в амилозе носит случайный характер иподчиняется закону статистического распределения продуктов реакции. Расщепление более мелких фракций на последнем этапе амилоза носит уже не случайный характер - действие фермента направлено лишь на определённые -1,4-гликозидные связи. В конечном счёте амилаза превращают амилозу в мальтозу и глюкозу, хотя и отмечены некоторые несущественные различия в динамике гидролиза этими ферментами указанного субстрата. Бендецкий, Яровенко по изменению вязкости и восстанавливающей способности гидролизатов крахмала оценивали действие (множественность атаки) амилазы Bac. Subtilis на растворимый крахмал. Авторы наблюдали существенное различие вязкость восстанавливающая способность при кислотном и ферментативном гидролизе крахмала. Это дало основание сделать заключение, что при кислотном гидролизе деградация крахмала

Амилазы специфичны у разных видов организмов. Физиологическая роль их состоит в мобилизации запасов полисахаридов в клетках (например, при прорастании семян). Велико значение их в процессе пищеварения: Амилазы содержатся в слюне и соке поджелудочной железы человека и животных. Так, амилаза расщепляет гликоген и крахмал до глюкозы и играет важную роль во внутриклеточном обмене гликогена. Микроорганизмы потребляют крахмал, выделяя в среду амилазу.