При контакте сухого белка с водой он набухает, молекулы воды проникают в белковую массу, гидратируют молекулы белка, разъединяя их. Важную роль в этом процессе играют не только электростатические силы, но и силы осмоса. Дальнейшее поглощение воды приводит к растворению белка.

При определенных условиях белковые растворы образуют коллоидные системы – гели или студни, в которых растворитель и белок образуют одну внешне гомогенную массу. В гелях имеется гидратационная вода, окружающая толстым слоем коллоидные частицы белка, а так же вода, удерживаемая в капиллярных пространствах между ними. Высушенный гель, помещенный в воду, впитывает ее в очень больших количествах – набухает.

Гидрофильные свойства белков, т.е. их способность образовывать студни, набухать имеет большое значение в биологии и пищевых производствах. Очень подвижным студнем, является цитоплазма – полужидкое содержимое клетки, хрусталик глаза и т.д. Типичным белковым сильногидраторованным гелем является пшеничная клейковина, она содержит около 66% воды. Гидрофильные, водоудерживающие свойства продуктов необходимо так же учитывать при замораживании и размораживании мяса, овощей, фруктов, что бы сохранить, не ухудшить их качество. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна (кондиционирование, прорастание зерна) и хлебопечении. Студни используются в процессе приготовления различных заливных блюд.

Если у белковых глобул отнять гидратную оболочку, то частицы белка начнут слипаться, образуя ассоциации частиц белка, и осядут. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, поэтому их легче осаждать. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей – например спиртом и ацетоном. Молекулы этих веществ, являясь более гидрофильными, чем молекулы белка, образуют собственные гидраты с водой, оттягивая воду от белка, лишая их водной оболочки способствуют агрегации белка.

Обезвоживание белков можно проводить путем добавления нейтральных растворов солей высокой концентрации. Этот процесс называют высаливанием. Осаждающая способность соли зависит от размеров катиона и аниона, а так же от величины их заряда. Катионы и анионы по высаливающей способности можно расположить в ряды, в которых эта способность убывает.

Катионы: Cs+, Rb+, K+, Na+, Li+, Ba2+, Sr2+, Co2+, Mg2+.

Анионы: SO4-2, CL-, Br, NO3-, J-, CNS-, Mg 2+.

Эти ряды называются лиотропными рядами. Высаливающее действие объясняется тем, что при высокой концентрации ионов в растворе белка, они оттягивают на себя от молекул белка поляризованные молекулы воды и тем самым лишают белок гидратной оболочки, которая препятствует осаждению белка. Метод высаливания используется для разделения и получения в очищенном виде белков и ферментов.

При добавлении растворов нейтральных солей (Na2SO4, (NH4)2SO4, MgSO4 и др.) небольших концентраций, растворимость белков в воде возрастает. Растворению белков, как и других веществ, способствуют те факторы, которые уменьшают взаимодействие между молекулами растворяемого вещества. Нейтральные соли в малых концентрациях увеличивают степень диссоциации ионизированных групп белковых молекул и тем самым уменьшают белок-белковое взаимодействие. Известно, что степень диссоциации электролитов ( в том числе белков) прямо пропорциональна диэлектрической постоянной растворителя, которая в свою очередь пропорциональна степени поляризации молекул растворителя, их дипольному моменту. Нейтральные соли в малых концентрациях еще больше увеличивают диэлектрическую постоянную воды. В результате вода усиливает диссоциацию растворенного вещества, в частности белка. Входя между заряженными группами и ориентируясь вокруг них, диполи воды препятствуют их взаимодействию.