Исследование естественно существующих мутантов и штаммов приводит к подобным результатам: близкородственные мутанты мало отличаются по аминокислотному составу.

Некоторые замены аминокислот в молекуле белка (например, аспарагина в аланин) наблюдались как для спонтанных, так и для индуцированных азотистой кислотой мутантов. Дальнеродственные штаммы могут отличаться многими аминокислотами [13].

Общепризнано, что большинство мутантов, возникающих из обычного штамма ВТМ, обладают меньшей жизнеспособностью,, чем сам ВТМ.

Штамм, который сравним с ВТМ по жизнеспособности, «BTM-dahlemensc» [14], является довольно отдаленным и сильно отличается по структуре белка [13].

Кроме ВТМ, мутагенное действие азотистой кислоты было изучено для вируса полиомиелита [15], фагов Т2 [16], Т4 [4, 17], лямбда-Х174[37], и бактерий [19].

У фага Т2 образование бляшек интактным фагом, обработанным азотистой кислотой, указывало на образование мутаций. Возрастание количества мутантов со временем обра­ботки показывает, что единичные акты дезаминирования мутагенны. Поскольку ни один из продуктов дезаминирования не является естественным нуклеотидом ДНК, очевидно, образование аналогов может вызвать мутацию.

Согласно схеме редупликации Уотсона и Крика, дезаминирование гуанина в ксантин не может быть мутагенным, в то время как дезаминирование цитозкна и аденозина может приводить к образованию мутантов (см. рис. 1 и 2).

Эта концепция была проверена экспериментально учёными [20, 21]. Наблюдались различия в зави­симости скоростей дезаминирования от рН для трех указанных оснований. Если соотношение скоростей при рН 4,2 и 5,0 для гуанина равно 35, -для аденина и цитозина оно достигает. 90. Соотношение скоростей мутаций равно при этом 90, как для ско­ростей дезаминирования аденина и цитозина. Дезаминирование гуанина не мутагенно, в то время как дезами­нирование цитозина или аденина может приводить к образованию мутантов [20].

Другие исследователи [22] открыли, что азотистой кислотой могут вызываться как прямые, так и обратные мутации. Согласно схеме спаривания оснований, превращение цитозииа в урацил в одном тяже, ведущее к тимину, может быть обращено превраще­нием комплементарного аденина в гипоксантин в другой цепочки молекулы РНК, -что приведет к гуанину, и наоборот (см. рис. 2). Дезаминирование как цитозина, так и аденина мутагенно. Кроме того, первоначальное химическое изменение одного нуклеотида приво­дит при редупликации к замещению только одного нуклеотида.

Дезаминирование фага лямбда XI74, содержащего одноцепочечную ДНК, мутагенно [17], что доказано появлением на хозяине ряда бляшек. По кинетике это — также реакция первого порядка.

Для трансформирующего начала инактивирующее действие дезаминирования было изучено Замснхофом [23] еще в 1953 г. Мутагенные эффекты были описаны Литманом и Эфрусси-Тейлор [18]. Если исходную ДНК пневмококков обработать азотистой кислотой, то она обнаруживает устойчивость по отношению к таким агентам, как аминоптерин. Хотя уровень трансформации значительно выше, чем в необработанных контролях, кинетика оказывается более сложной, чем простой тип однозамещённой реакции для БТМ, Т2 и 0X174, и эти результаты в настоящее время не объяснены окончательно.

Имеется более чем один механизм, посредством которого последовательность нуклеотидов в генетическом материале определяет биохимические свойства клетки. Известно, что в то время как некоторые гены определяют структуру белков, другие ответственны за синтез ферментов или ингибиторов, определяющие количества и условия синтеза белка [24].